Актин кроме мышечного сокращения участвует в целом ряде важных клеточных процессов, что определяет его значительную эволюционную консервативность. Сравнительные исследования показали исключительное сходство свойств и стабильность аминокислотной последовательности актинов из разных источников. Замены аминокислот возможны лишь в нескольких строго ограниченных участках молекулы; с такими заменами, в частности, связаны три основных варианта концевых участков молекулы, определяющих характер полимеризации. Они соответствуют ос-, р- и у-изоэлектрическим формам актина. В немышечных сократимых аппаратах и в гладких мышцах позвоночных используются менее стабильные в полимеризованном состоянии р- и Y-формы. В поперечнополосатых мышцах они заменяются значительно более стойкой в полимере а-формой, что коррелирует со строгой организацией сократимого   аппарата.