В пределах саркомера, таким образом, все тонкие нити, связанные с одним Z-диском, имеют одну полярность, а связанные с другим Z-диском — противоположную. Полярность актиновых нитей, наряду с полярностью миозиновых агрегатов, является структурной основой генерации силы мышечного сокращения.
В желобках двунитчатой актиновой спирали располагаются молекулы белка тропомиозина, составляющие единую нить. Каждая молекула тропомиозина в этой нити имеет протяженность, равную 7—8 глобулам актиновой спирали. Тропомиозин частично участвует в стабилизации структуры актиновой протофибриллы. Основную же его роль связывают с регуляцией взаимодействия молекул актина и миозина. Согласно распространенной гипотезе, в покоящейся мышце тропомиозин закрывает активные   центры в молекулах   актина, с которыми могут взаимодействовать головки миозиновых молекул. Смещение молекул тропомиозина с этих центров происходит в результате конформационных изменений в молекулах особого регуляторного белка — тропонина.